（通讯员：陈炅曦）4月19日下午，加拿大卡尔加里大学郑春福教授应邀做客“创新、创造、创业”高端论坛，在生猪健康养殖协同创新中心102会议室作了题为“UNC93B1通过靶向STING弱化cGAS–STING信号通路介导自噬-溶酶体降解”的学术报告。
报告中，郑春福讲述了通过系统研究UNC93B1蛋白经自噬-溶酶体途径降解STING分子，从而发现了负调控cGAS-STING信号通路介导的抗病毒天然免疫反应的分子机制。
UNC93B1是一种内质网驻留蛋白，同时也是一种重要的分子伴侣蛋白，于2002年首次被报道，该蛋白参与多种胞内信号通路的激活。郑春福课题组发现UNC93B1可以参与调控由cGAS-STING信号通路介导的抗病毒天然免疫反应。UNC93B1可显著抑制cGAS和STING共转染激活的IFN-β启动子活性，同时抑制IFN-β、ISG54和ISG56基因的转录表达。结合UNC93B1可抑制由cGAS和STING诱导的IRF3入核，由此推测，UNC93B1可负调控cGAS-STING信号通路介导的IFN-I抗病毒天然免疫。通过免疫共沉淀等实验，发现UNC93B1可与STING蛋白在胞内发生直接的相互作用。随后，通过蛋白酶抑制实验，发现UNC93B1是通过自噬-溶酶体途径介导STING蛋白的降解，而非通过蛋白酶体途径。通过UNC93B1基因敲低实验，发现抑制UNC931基因的表达可以增强cGAS-STING信号通路介导的抗病毒反应。此外，UNC93B1缺失型小鼠对DNA病毒感染具有更强的抵抗能力，更加证实了UNC93B1在体内抑制cGAS-STING信号通路介导的天然免疫反应的功能。因此，郑春福教授课题组报道的UNC93B1负调控cGAS-STING信号通路机制，为大家理解宿主抗DNA病毒感染天然免疫方面提供了新的见解。
在提问环节，参会师生就报告内容和自身遇到的科学问题与郑春福进行了深入交流，郑春福对提问予以详细解答，并鼓励同学们多阅读前沿文献，关注重要的科学进展，从文献中寻找灵感，大胆假设，小心求证。
审核人：郭爱珍
